АМИЛАЗЫ (устаревшие названия: птиалины, диастазы ) - групповое название ферментов, катализирующих гидролитическое расщепление гликогена, крахмала, а также продуктов их частичного гидролиза - декстринов и мальтоолигосахаридов.
Первые сведения об амилазе относятся к 1814 году, когда К. С. Кирхгоф описал осахаривание крахмала в высушенном ячменном солоде. Позднее амилазы были обнаружены и в организме млекопитающих (в слюне и крови).
Известны три вида амилаз, отличающиеся главным образом по конечным продуктам ферментативного действия и называемые α-амилазой, β-амилазой и γ-амилазой (глюкоамилазой). α-Амилаза расщепляет в полисахаридах (см.) внутренние α-1,4-глюкозидные связи, в результате чего происходит быстрое уменьшение вязкости и величины молекулярного веса субстратов. Первоначальными продуктами гидролиза гликогена и крахмала под действием α-амилазы являются декстрины (см.), сохраняющие способность давать с йодом окрашенные комплексы. Дальнейший ферментативный гидролиз декстринов приводит к образованию мальтозы, мальтотриозы, незначительного количества глюкозы и неокрашиваемых йодом низкомолекулярных продуктов с разветвленной цепью, устойчивых к дальнейшему действию α-амилазы и называемых в связи с этим α-лимитдекстринами.
α-Амилаза найдена во всех тканях животных и растений, а также в микроорганизмах. В организме млекопитающих и человека α-амилаза выполняет, по-видимому, двоякую функцию, α-Амилаза пищеварительного тракта (слюны, поджелудочной железы, слизистой оболочки кишечника) принимает основное участие в расщеплении пищевых полисахаридов до низкомолекулярных углеводов, всасываемых кишечной стенкой. Несекретируемая, действующая внутрпклеточно α-амилаза расщепляет гликоген до декстринов, служащих «затравками» при синтезе гликогена под действием гликогенсинтетазы.
Многие α-амилазы различного происхождения выделены в высокоочищенном кристаллическом состоянии. Они представляют собой, как правило, слабокислые, хорошо растворимые в воде белки с молекулярным весом около 50000. Молекулы α-амилазы содержат в своих активных центрах ионы кальция, необходимые для осуществления ферментативной активности. Характерной особенностью α-амилазы животного происхождения и, возможно, некоторых бактерий является способность активироваться одновалентными анионами, прежде всего хлоридами.
Под действием β-амилазы , напротив, образуется мальтоза в β-аномерной форме. β-Амилаза найдена в некоторых органах высших растений и выполняет важную роль в мобилизации нерастворимого запасного крахмала. Наряду с мальтозой под действием β-амилазы образуются β-лимнтдекстрины. Очищенная кристаллическая β-амилаза обладает максимальной активностью при рН 5-6 и не требует для своего действия никаких кофакторов. Молекулярный вес β-амилазы колеблется в зависимости от источника получения в пределах от 50000 до 200000. Реагенты на сульфгидрильные группы (n-хлормеркурибензоат, йодацетамид и другие) приводят к резкой, но обратимой инактивации β-амилазы, что связано с изменением конформации молекулы β-амилазы, а не блокированием ее активного центра. β-Амилаза находит широкое применение в изучении структуры полисахаридов, в частности гликогена, и играет важную роль в клинических исследованиях при диагностике гликогенозов (см.).
γ-Амилаза (глюкоамилаза) - широко распространенный фермент, полностью расщепляющий гликоген и крахмал до глюкозы и отличающийся от других амилаз способностью расщеплять наряду с α-1,4-глюкозидными связями еще и α-1,6-связи в субстратах. Многие γ-амилазы выделены в гомогенном или близком к гомогенному состоянии. Они представляют собой хорошо растворимые в воде белки с молекулярным весом от 50000 до 100000. Различают кислые и нейтральные γ-амилазы в зависимости от того, в какой области рН они проявляют максимальную активность. В органах и тканях человека и млекопитающих кислая γ-амилаза локализована в лизосомах, а нейтральная - в микросомах и гиалоплазме.
Можно считать установленным, что генерализованный гликогеноз, или болезнь Помпе (см. Гликогенозы), связан с отсутствием в лизосомах печени, сердечной и скелетных мышц больного кислой γ-амилазы, что приводит к аномально высокому накоплению гликогена в клетках пораженных органов.
Введение больному (внутримышечно или внутривенно) γ-амилазы микробного происхождения дает определенный терапевтический эффект и приводит к уменьшению количества гликогена в сердце, печени и других органах. При некоторых типах гликогенозов, связанных с отсутствием глюкозо-6-фосфатазы или фосфорилазы (см.), обнаруживается возрастание активности лизосомальной γ-амилазы, имеющее, видимо, компенсаторный характер. Все эти факты свидетельствуют о весьма важной роли γ-амилазы во внутриклеточном катаболизме гликогена.
Методы определения активности амилаз основаны на измерении падения содержания крахмала в результате его ферментативного гидролиза или по восстанавливающему действию Сахаров (глюкозы и мальтозы), образующихся при этом (см. Биохимические методы исследования).
Библиография: Беленький Д. М. Особенности ферментативного гидролиза α-1,4-глюкозидных связей, в кн.: Усп. биол. химии, под ред. Б. Н. Степанснко, т. 12, с. 164, М., 1971, библиогр.; Greenwood С. Т. а. Мilne E. A. Starch degrading and synthesizing enzymes, Advanc. Carbohyd. Chem., v. 23, p. 281, 1968, bibliogr.; Hers H. G. Glycogen storage disease, type II, в кн.: Control of glycogen metabolism, ed. by W. J. Whelan a. M. P. Cameron, p. 354, L., 1964.
Д. М. Беленький.
Поступающие с пищей большие молекулы полисахаридов не могут всасываться в кровь в неизменном виде, они должны расщепиться до простых сахаров, чтобы попасть в кровяное русло и стать источником энергии клеткам организма. Опять-таки, самостоятельно они этого сделать не могут, здесь нужны вещества, которые сумеют катализировать реакцию и помогут справиться с поставленной задачей. Таким активным веществом является пищеварительный фермент (энзим) амилаза, основное назначение которой расщеплять сложные углеводы до моносахаридов.
Основная ответственность за продукцию α-амилазы лежит на поджелудочной железе, несколько меньше она вырабатывается слюнными железами, открывающимися в ротовую полость, где начинается переваривание углеводов. Кроме этого, высокая амилолитическая активность замечена за другими органами: кишечником, маточными трубами, печенью, жировой тканью, почками, легкими. Углеводы, минуя желудок (там они не расщепляются, амилазу слюны нейтрализует кислая среда желудка), попадают в двенадцатиперстную кишку, чтобы под действием ферментов (амилаза, мальтаза, лактаза) дойти до уровня простого сахара – глюкозы. Следует заметить, что панкреатическая амилаза более активна, чем слюнная, и способности ее выше: она может расщеплять сырой крахмал, который не подвергался термической обработке . Распавшись на моносахариды сложные сахара, таким образом, смогут преодолеть капилляры ворсинок кишечника и по воротной вене направиться в печень (более 50%), а также (меньше половины) разнестись по клеткам организма, доставляя им энергетический ресурс.
трансформация крахмала в глюкозу под действием амилазы
Анализ на α-амилазу
Такой биохимический показатель, как амилаза, является весьма значимым в диагностике заболеваний поджелудочной железы. При нормальных условиях в жидкой части крови (плазмы или сыворотки) находится приблизительно 60% альфа-амилазы, выработанной слюнными железами, и порядка 40% фермента, синтезированного непосредственно поджелудочной железой (панкреатическая альфа-амилаза).
Активность фермента зависит от времени суток: в дневные часы она повышается, а ночью она «дремлет» вместе с хозяином, поэтому люди, бегающие по ночам к холодильнику, очень рискуют заработать себе панкреатит. Почками амилаза, в основном, панкреатическая, выделяется в соответствии с количеством выделенной мочи. Диагностическое значение имеет определение уровня амилазы в сыворотке крови и в моче, причем, анализ мочи позволяет обнаружить острый воспалительный процесс в поджелудочной железе на более поздних этапах.
В основном, определение активности альфа-амилазы применяют для выявления воспалительных заболеваний поджелудочной железы и от того, насколько точно будут соблюдены условия проведения лабораторного анализа, зависит достоверность полученных результатов:
- Пациент сдает кровь из вены натощак (лучше утром, учитывая суточные колебания активности фермента). Кстати, это правило касается всех .
- Взятый материал быстро доставляется в лабораторию, где он тут же берется в работу и в течение часа тестируется (ферменты не терпят простаивания). Если технические возможности КДЛ не позволяют уложиться в отведенное время, то сыворотка, после отделения сгустка, должна быть заморожена.
- Мочу также следует протестировать в течение часа, в противном случае ее нужно заморозить на более продолжительное время.
Конечно, если все клинические проявления указывают на острый приступ панкреатита, то анализ берут, не глядя на часы, ведь понятно, что подобное состояние не будет терпеть до утра.
Цифровые значения фермента в результатах исследования
Значения нормы амилазы в крови можно встретить в разных единицах, поэтому в цифровом выражении они будут отличаться. Обычно, когда пациенту выдают бланк анализа, нормы вписываются в скобках рядом с показателем, поскольку разные лаборатории могут использовать различные реагенты и методики, поэтому и нам не стоит засорять текст различными цифровыми вариантами. Что касается нормы амилазы в крови у детей, то они отличаются от таковых у взрослых только до 1 – 2 лет, для остальных возрастных категорий нормы идентичны, при этом, они никак не разнятся у мужчин и женщин. Таким образом, активность α-амилазы в сыворотке крови:
- У детей до года – до 30 U/l или 10 – 25 г/(ч.л);
- У взрослых (независимо от пола) – до 120 U/l или 16 – 36 г/(ч.л).
Некоторые отличия от взрослых наблюдаются в моче у детей:
- До года – до 105U/l;
- До 16 лет – до 160U/l;
- У взрослых мужчин и женщин – до 560 U/l, а в порции, взятой из суточной мочи у взрослых активность амилазы не должна превышать 360 U/сутки или 28,0 – 160,0 г/(ч.л), уровень панкреатической амилазы в норме не должен превышать 450 U/l.
Между тем, если пациент получил результат анализов на руки, но затрудняется разобраться в записях, то он может поинтересоваться единицами измерения и методикой проведения исследования в самой лаборатории.
Реакция поджелудочной железы
Опираясь на нормы амилазы в крови и в моче, после лабораторного исследования, можно заниматься установлением диагноза, в большинстве случаев подозрения в отношении панкреатита оправдываются.
Изменения показателей в динамике могут иметь разные варианты:
- От появления симптомов болезни значения альфа амилазы растут быстро и за 6 – 12 часов могут в 30 раз превысить предельный уровень активности фермента;
- Если все пойдет нормально и поджелудочная железа справится, то в норму амилаза будет возвращаться от 2 до 6 суток;
- Если активность амилазы повышена более 5 дней (суток), то можно думать о том, что воспалительный процесс продолжает прогрессировать и может закончиться тотальным панкреонекрозом .
Разумеется, амилаза повышена будет и в случае обострения хронического панкреатита, правда, процесс развивается не столь бурно и ферменты ведут себя более спокойно.
Кроме этого, причиной повышения панкреатического фермента могут стать проблемы, касающиеся других органов:
- Перфорация пептической язвы может вызвать воспалительный процесс в поджелудочной железе;
- Эпидемический паротит, называемый в народе «свинкой»;
- Острые хирургические болезни брюшной полости (аппендицит, кишечная непроходимость, перитонит и др.);
- (в случае ацидоза);
- Тяжелые нарушения функции почек;
- Большие дозы алкогольных напитков, прием гормонов, наркотиков, мочегонных, некоторых антибиотиков;
- Отравление метиловым спиртом;
- Уровень α-амилазы может возрастать, если фермент соединяется с иммуноглобулинами с образованием комплекса («макроамилаземия», отмечаемая у 2% жителей Земли), но это очень редкая причина.
Как ни странно, но на хронический панкреатит вне обострения, кисту, локализованную в железе и даже неопластический процесс (рак), поражающий железу, амилаза мало реагирует и повышается незначительно и плавно.
Понижение активности амилазы в крови особой роли для диагностики патологических состояний не играет. Она падает при панкреонекрозе, тиреотоксикозе, воспалительных и опухолевых заболеваниях печени, иногда при токсикозах беременных.
Клиницисты отмечают, что увеличение активности фермента в крови сопровождается параллельным его повышением в моче, однако при затихании процесса картина несколько меняется: в крови амилаза снижается, в то время как в моче она продолжает оставаться на высоком уровне еще неделю.
α‑Амилаза (диастаза, 1,4‑a‑D‑глюкангидролаза, КФ 3.2.1.1.) катализирует гидролиз α‑1,4‑глюкозидных связей крахмала, гликогена и родственных им полисахаридов до мальтозы, декстринов и других полимеров. Молекулярная масса фермента около 48000 Д. В состав молекулы входит атом кальция, который не только активирует фермент, но и защищает его от действия протеиназ, активность амилазы возрастает при влиянии ионов хлора. В крови она представлена двумя изоферментами: панкреатическим - P‑тип и слюнным - S‑тип, каждый из которых делится на несколько фракций. Изофермент S‑типа составляет в целом 45‑70% (в среднем 57%), остальное приходится на долю P‑типа. Оба изофермента имеют почти идентичные каталитические и иммунологические свойства, незначительно отличаются по электрофоретической подвижности, но хорошо разделяются при гель‑фильтрации на ДЭАЭ‑сефадексе. Существует также макроамилаза, которая не выделяется почками, но может встречаться в сыворотке крови в норме (около 1 % здоровых людей) и патологии (2,5 %).
Высокая активность амилазы наблюдается в околоушной и поджелудочной железах. Вместе с тем, ее активность, хотя и намного ниже, обнаруживается в толстом и тонком кишечнике, скелетных мышцах, печени, почках, легких, фаллопиевых трубах, жировой ткани. В крови фермент связан как с белками плазмы крови, так и с форменными элементами. Активность фермента одинакова у мужчин и у женщин и не зависит от характера принимаемой пищи и времени суток.
Существующие методы изучения активности a‑амилазы в биологических жидкостях делятся на две большие группы:
1. Сахарифицирующие (редуктометрические), основанные на исследовании образующихся из крахмала сахаров по редуцирующему действию глюкозы и мальтозы.
2. Амилокластические , базирующиеся на определении остатка нерасщепленного крахмала:
- по степени интенсивности его реакции с йодом. Эти методы более чувствительны и специфичны, но точность их во многом зависит от качества крахмала и оптимизации условий определения.
- по вязкости суспензии крахмала, не отличаются высокой точностью и сейчас не применяются.
3. Методы с применением хромогенных субстратов –– основаны на использовании комплексов субстрат‑краситель, которые под действием α‑амилазы распадаются с образованием водорастворимого красителя.
4. Методы, основанные на сопряженных ферментативных реакциях :
Крахмал + Н 2 О Мальтоза + Мальтотриоза + Декстрин
Мальтоза + Н 2 О 
2 Глюкоза
Глюкоза + АТФ 
Глюкозо‑6‑Ф + АТФ
Глюкозо‑6‑Ф+НАДФ Глюконат‑6‑Ф + НАДФН
Активность фермента устанавливается по скорости накопления НАДФН.
В качестве унифицированных утверждены два амилокластических метода: Каравея (со стойким крахмальным субстратом) и Смита‑Роэ.
Определение активности амилазы с окрашенным
субстратом по набору фирмы "Lachema"
Принцип
α‑Амилаза катализирует гидролиз нерастворимого цветного крахмального субстрата с образованием синего, растворимого в воде красителя. Количество освобожденного красителя пропорционально каталитической активности фермента.
Нормальные величины
Влияющие факторы
Завышение результатов наблюдается при стрессовых состояниях, при сокращении сфинктера Одди под воздействием, например, наркотических анальгетиков, сниженные результаты получаются при использовании оксалата и цитрата.
Клинико‑диагностическое значение
Повышение активности фермента происходит главным образом при заболеваниях поджелудочной железы. При остром панкреатите активность в крови и моче возрастает в 10‑30 раз. Гиперамилаземия наступает в начале заболевания, достигает максимума к 12‑24 ч, затем снижается и приходит к норме на 2‑6 день. Однако при тотальном панкреонекрозе может не отмечаться повышение активности амилазы. Возрастание активности фермента выявляется при беременности, почечной недостаточности, кишечной непроходимости, заболеваниях желчных путей, диабетическом кетоацидозе, некоторых опухолях легких и яичников, поражении слюнных желез. Выявление повышенного количества изоферментов P‑ или S‑типа не патогномонично для какого‑либо заболевания.
Низкие уровни фермента в сыворотке крови не имеют существенного значения.
- < Назад
ФЕРМЕНТЫ СЛЮНЫ [ salivary enzymes ]
Слюна, содержит пищеварительные ферменты: α-амилазу и мальтазу, а также непищеварительные ферменты: калликреин и лизоцим.
Твердая пища, попадающая в полость рта, измельчается и перемешивается со слюной. Слюна содержит пищеварительные ферменты α-амилазу (α - амилаза) и мальтазу.
Альфа-амилаза гидролизует крахмал и гликоген с образованием мальтозы (~20% конечного продукта гидролиза), мальтотриозы, а также смеси разветвлённых олигосахаридов (α-декстрины), неразветвлённых олигосахаридов и некоторого количества глюкозы (вместе ~80% конечного продукта гидролиза). Альфа-амилаза, как и любые другие ферменты секретируется железистыми клетками и резервируется в неактивной форме и активируется при выведении. Для активации α-амилазы необходимы анионы хлора. Интенсивность и продолжительность гидролиза углеводов зависит от щёлочности среды. Пределы уровня Щёлочности оптимальные для максимального действия α-амилазы pH = 6,6 ÷ 6,8.
Мальтаза слюны действует на углевод мальтозу, расщепляя её до глюкозы. Пределы уровня Щёлочности оптимальные для максимального действия мальтазы pH = 5,8 ÷ 6,2.
При продвижении из полости рта в желудок пищевой комок вклинивается в толщу ранее принятой пищи, находящейся в желудке. Это на некоторое время может задержать изменение среды пищевого комка со Щёлочной на кислую, обусловленное перемешиванием с соляной кислотой желудочного сока. В таких условиях Щёлочной среды ферменты слюны продолжают гидролиз крахмала и гликогена. В полости желудка переваривается ~30 ÷ 40% всех углеводов, поступивших с пищей. Постепенно соляная кислота с поверхности перемешивается с содержимым желудка, и его Щёлочная среда меняется на кислую. Амилаза и мальтаза слюны инактивируются. Последующее расщепление углеводов осуществляется ферментами сока поджелудочной железы при переходе химуса в тонкую кишку.
в физиологических условиях слюна является перенасыщенным раствором по содержанию кальция и фосфата.
Состояние перенасыщенности слюны имеет важное значение для сохранения и поддержания постоянства зубных тканей в полости рта, для обеспечения баланса минеральных компонентов. Перенасыщенность слюны солями кальция и фосфата, с одной стороны, препятствует растворению эмали, так как слюна уже перенасыщена составляющими эмаль компонентами; с другой стороны, способствует диффузии в эмаль ионов кальция и фосфата, поскольку их активная концентрация в слюне значительно превышает таковую в эмали, а состояние перенасыщенности способствует их адсорбции на эмаль.
Минерализующая роль слюны многократно доказана в эксперименте и клинике, особенно в исследованиях с радиоактивными изотопами. Показано, что процессы "созревания" эмали обеспечиваются прежде всего за счет активного поступления ионов кальция, фосфора фтора из слюны.
Согласно данным исследований М. В. Галиулиной, В. К. Леонтьева (1990), слюна является структурированной коллоидной системой, так как в ее состав входят муцин и другие поверхностно-активные вещества.
Следовательно, задачей местной профилактики является поддержание минерализующей функции слюны на оптимальном уровне путем насыщения ее ионами кальция, фосфата, фтора из средств профилактики. При этом важным фактором является поддержание рН слюны в пределах физиологических колебаний, чему способствует рациональная гигиена полости рта, ограничение приема углеводов.
Амилаза - что это и какую функцию выполняет в организме? Под этим термином понимают целую группу ферментов, которые объединены под общим названием - "амилаза". Всего существует три разновидности этого вещества: альфа, бета и гамма. Для организма человека особое значение имеет именно альфа-амилаза. О ней мы сейчас и поговорим.
Где синтезируется?
Амилаза - что это? Название этого фермента происходит от греческого слова "amylon", что в переводе на русский означает "крахмал". В человеческом организме амилаза содержится в ряде тканей и органов. Она представляет собой фермент (гидролазу), который расщепляет Концентрация этого фермента довольно высока в поджелудочной железе. Он синтезируется ацинозными клетками этого органа и выделяется по панкреатическим протокам в пищеварительный тракт, точнее в 12-перстную кишку. Кроме поджелудочной, также способны синтезировать амилазу. Содержащийся в слюне фермент инициирует гидролиз крахмала, когда еще пища находится в полости рта. Таким образом, процесс пищеварения начинается сразу, как только пища попадает в рот.
Уровень амилазы: анализ
Амилаза — что это? Как определить ее уровень в организме человека? Дело в том, что где вырабатывается данный фермент, очень хорошо снабжается кровью. В норме часть фермента (минимальное его количество) попадает в кровоток. Далее эта гидролаза, проходя через почки, выделяется вместе с мочой.
Альфа-амилаза крови - что это такое? Более подробно об этом поговорим чуть ниже.
Когда назначается анализ?
Помогает оценить состояние организма анализ крови. Амилаза - что это, при каких заболеваниях она в крови повышается? Уровень альфа-амилазы в может повышаться в несколько раз при следующих патологиях:
- Острый или хронический панкреатит в период обострения.
- Панкреонекроз очаговый.
- Онкология поджелудочной железы.
- (при наличии отдельных конкрементов в протоковой системе).
- Острый аппендицит.
- Почечная недостаточность.
- Желудочные кровотечения.
- Кишечная непроходимость.
- Алкоголизм и алкогольная интоксикация.
- СПИД.
- Вирусный гепатит.
- Паротит.
- Саркоидоз.
- Брюшной тиф.
- Травмы брюшной полости (верхнего отдела).
Уровень альфа-амилазы понижен или вовсе не определяется в случаях тотального при онкологии этого органа 4-ой стадии, т.к. ткань железы замещается опухолевой, а также муковисцидозе (врожденная патология). При оперативных вмешательствах, когда удалена значительная часть железы, уровень амилазы также может быть резко снижен.
При каких состояниях повышается амилаза в крови?
Амилаза крови - что это такое и как меняется этот показатель при патологиях поджелудочной железы? При остром панкреатите он резко увеличивается в течение 4-6 часов после начала приступа и продолжает держаться на высоком уровне до пяти дней. Повышение ферментативной активности амилазы в плазме крови обычно не зависит от тяжести заболевания. Чаще наоборот. При деструкции значительного увеличения концентрации не наблюдается. А увеличение ее уровня может свидетельствовать о повышенном выходе амилазы в общий кровоток.
В каких случаях возможно увеличение ее концентрации в крови? Обычно это можно наблюдать при следующих состояниях:
- Гиперсекреция панкреатического сока.
- Нарушение полноценного оттока секрета поджелудочной железы по панкреатическим протокам в 12-перстную кишку.
- Воспаление самой поджелудочной железы или близко к ней расположенных органов. Температура воспаленных органов повышается и кровоток в них увеличивается, поэтому происходит усиленный выход фермента в кровь.
- Травмы поджелудочной железы.
- Нарушение диеты и злоупотребление алкоголем.
Диастаза мочи
При клубочковой фильтрации экскретируется амилаза, половина ее реабсорбируется канальцами. Оставшаяся половина выделяется вместе с мочой. Повышение диастазы мочи наблюдается при тех же состояниях, что и увеличение ее концентрации в крови. Следует отметить, что активность амилазы в моче приблизительно в 10 раз выше ее активности в крови.
Амилаза - что это и каковы допустимые нормы этого показателя в крови и в моче? Об этом пойдет речь дальше.
Альфа-амилаза - что это такое? Нормальные значения в крови и моче
При чтении результатов анализа на амилазу следует обращать внимание на то, в каких единицах она выражена. Обычно принято использовать "ед/л" - единиц амилазы на один литр крови и "мккатал/л" - микрокатал в одном литре. Здесь следует пояснить, что "катал" - это единица для измерения активности катализатора.
Также в различных лабораториях методики и реактивы определения амилазы могут несколько отличаться, поэтому стоит обращать внимание на нормы этого показателя, которые всегда указываются рядом с результатом исследования. Первая цифра - это минимальное значение, вторая - максимальное.
Нормы альфа-амилазы крови и диастазы мочи приведены в таблице, расположенной ниже:
В тех случаях, когда наблюдается незначительное повышение показателей (на несколько единиц) и человек себя хорошо чувствует, это не является патологией. Беспокоиться нужно при повышении значений амилазы в несколько раз. Приступы острого панкреатита могут давать повышение диастазы мочи и амилазы крови в 100 раз и более. Обычно эти приступы сопровождаются тошнотой, рвотой и сильными болями. Такое состояние требует немедленной госпитализации.
Как сдать анализ на амилазу крови и мочи?
Кровь на этот анализ берется из вены. Обычно ее сдают утром натощак, но если нужно уровень амилазы определить экстренно, например, при обострении хронического панкреатита, это можно сделать в любое время. Такой анализ может выполнить любая биохимическая лаборатория. Как правило, в современных лабораториях используют ферментативные методы диагностики активности амилазы. Это специфичный и точный метод. Выполняется анализ достаточно быстро.
Анализ на диастазу мочи также лучше сдавать утром. Берется средняя порция мочи и сразу доставляется в лабораторию. Исследования этого показателя имеют большое значение в диагностике различных заболеваний.